Le collagène est un constituant essentiel de tissu conjonctif, il entre dans la composition de tous les tissus dentaires sauf l’email, et il joue un rôle important dans le développement, la structure et la physiologie de la dent et de ses tissus de soutien.
Tissu conjonctif est divisé en : tissu conjonctif mou : pulpe , dèsmodente, chorion gingival.
Tissu conjonctif minéralisé : dentine, cément, os alvéolaire.
2-Définition : – le collagène est une glycoprotéine dont l’unité structurale est le trop collagène
Trop collagène = monomère du collagène fibreux insoluble.
De longueur : 2800 – 3000 A°.
De Poids moléculaire : 300,000.
Sa largeur est de 14 A°.
3– Composition :
Collagène : constitué d’un assemblage de tropocollagène.
Trop collagène : contient : 3 chaînes : chaque chaine α de pm : 96000 et comporte 1000 A.A et un résidu glycine tous les 3 résidus.
- Les 3 chaînes α sont assemblées en une hélice dont le pas est a droite.
- Les AA : 2/3 : glycine – proline Hydroxy- proline.
1/3 : 14 autres A.A polaires, apolaires, alanine, hydrox lysine.
- Le Collagène est constitué : de glucose et galactose liés à l’Hydroxylysine reliés entre eux par des liaisons peptidiques.
-
| N.B : Hydroxyproline et Hydroxylysine ne se rencontrent pas dans les autres protéines tissulaires animales. Absence du tryptophane, ce qui la distingue des protéines sériques. Présence peux d’acides aminés soufrés ce qui la distingue des kératines. |
Mannose et N- acétyle glucosamine sont liés au peptide Terminaux.
4-Différents types de collagène :
Le type de collagène varie selon le type des chaînes, On distingue 5 chaînes α :
| α 1 α 2 un seul type α 1 [I] ] , α1 [II] ,α1 [III] ,α1 [IV] |
Les types des collagène : Il existe 19 types de collagènes ; dont les principaux sont :
| Type I α1 [I] 2 + α2 Type II α1 [II] 3 Type III α1 [III] 3 Type IV α1 [IV] 3 Type V α A, α B |
NB : Brown et coll. en 1978 on découvert 3 chaînes A.B.C
5-Localisation :
| Type I : constitue le pourcentage le plus important des fibres gingivales, pulpaires, dentine, os et le cément, les ligaments tendons. Type II : cartilage (50 %) Type III : papilles, membrane basale, autour des parois vasculaires, représente 43 % du volume pulpaire, et en quantité faible dans le cément, utérus, intestins. Type IV : membrane basale, cellules endothéliales des parois Vasculaires et également dans les reins. Type V : quantité faible dans la dentine, placenta, muscles lisses. Chaines A.B.C : l’origine c’est les cellules endothéliales des capillaires, petits VX. |
6– Organisation ultra structurale de la matrice conjonctive :
Organisation ultra structurale de la matrice conjonctive gingivale en deux types d’organisation : PI, PII
Pattern1 : I organisation conjonctive dense, on trouve des grosses fibres collagènes :
Type I : (se trouve dans toutes les couches de la matrice conjonctive gingivale) : assure la stabilité.
Pattern II : organisation conjonctive lâche mélange : collagène type I + Type III (prédominant) (associés aux membranes basales + autour des vaisseaux).
Assure le remodelage de la matrice conjonctive
7–types de fibres colla géniques :
-Les fibres desmodontales : on trouve surtout le type 1
· Fibres horizontales.
· Fibres obliques.
· fibres apicales.
· Fibres inter dentaires.
· Fibres s’étendent de la crête alvéolaire vers la jonction email cément.
· -Les fibres gingivales : du chorion gingival :
Fibres cémento-gingivales, circulaires, cémento-alvéolaires, alvéolo-gingivales et cémento-cémentaires.
On trouve surtout du collagène type1 et 2 selon NARAYANAN et PA GE EN 1983.
Le collagène type 1 représente 7 fois plus que le type 3.
Le type 3 : localisé au niveau des papilles, autour des vaisseaux et sous la membrane basale.
| Le collagène type 3 localisé au niveau des membranes basales, il apparaît être le constituant majeure de la lamina densa des membranes basales. Le type 4 présente une structure granuleuse et non pas fibreuse ou fibrillaire comme le type1, 3. |
NB :
8-La synthèse du collagène :
Le collagène est synthétisé par des cellules d’origine mésenchymateuse. Ces cellules peuvent se différencier de façon spécifique (odontoblaste dans la pulpe, ostéoblaste dans le tissu osseux, cémentoblastes dans le cément cellulaire).Cette synthèse de collagène a été étudiée par DEHM et PROCKOP (1971) et OLSEM et COLL (1975).
La cellule clé est le fibroblaste : cellule polymorphe le plus souvent fusiforme ou étoilée, riche en organites (réticulum étoilée, golgi …….).
La membrane cellulaire présente des replies et des invaginations où on peut observer la présence de fibrilles de collagène nouvellement secrétées.
8-1-Etape intra cellulaire :
Elle se réalise au niveau au niveau :
Du réticulum endoplasmique granulaire, de l’appareil de golgi et des vésicules d’exocytose (issues de l’A.G).
Dans cette étape le collagène est appelé : pro collagène.
8-1-1-Au niveau du réticulum endoplasmique granulaire :
Synthèse de l’ARNm qui va se fixer au niveau des ribosomes qui se groupent et forment des polyribosomes liés à la membrane du réticulum endoplasmique.
-Assemblage d’environ 1500 acides aminés qui vont constituer une chaine proα.
-Hydroxylation : (par la proline hydroxylase et la lysine hydroxylase. Elle nécessite : (vitamine C, O2).elle s’effectue au fur et à mesure de la synthèse des chaînes proα, et elle dure 4 mN.
-Formation du pro collagène en une triple hélice (3pro α)
Transcription
ARNm polypeptides (pro α)
Ribosome
Hydroxylation
Pro α en présence du : (02, vitamine C)
Proline Proline – Hydroxylase Hydroxyproline (4 – Hydroxyproline)
Lysine Lysine- Hydroxylase Hydroxylysine (5 – Hydroxylysine)
NB2 : la vitamine C empêche le fer ferreux Fe++ contenu dans leur centre actif d’être inactivé en fer ferrique Fe+++ carence en ascorbat forme le scorbut : maladie due à un défaut de fabrication du collagène.
Les résidus prolines, lysines susceptibles d’être hydroxylés sont nécessairement situés à gauche du résidu glycine les autres ne peuvent pas être hydroxylés.
| DROIT |
| GAUCHE |
| Carboxy- Terminale |
| Ami No- Terminale |
NH3+…………..pro-gly- ……………….. Coo-
NH3+…………lys-gly-…………………..coo-
8-1-2-Au niveau de l’appareil du Golgi:
- Glycosylation : fixation du monosaccharide (galactose) soit du disaccharide (galactose+glucose) par liaison de covalence grâce à la galactosyl-transférase. Elle dure 4mn avec la présence de MN++.
Au niveau des vésicules d’exocytose : qui se forment après la fragmentation de l’appareil de Golgi à ses extrémités, et qui se dirigent vers la membrane cellulaire et déversent leur contenu dans le milieu extracellulaire.
Glycosylation Glycosylation
3Proα Pro collagène fixation du
Formation des ponts glucose et
Di sulfures entre galactosyl
Pro peptides transférase et galactose
Carboxy terminaux glycosyl
Transférase
(MN++)
NB3 : Le fait que l’Hydroxylysine possède :
Des résidus sucrés (2-glycosyl-galactose), il s’effectue des liaisons covalentes entre galactose et groupement hydroxyle, Glucose et groupement hydroxyle
8-1-3Franchissement de la membrane cytoplasmique :
Une fois au contrat de la membrane cellulaire, les vésicules d’exocytose s’ouvrent sur le milieu extracellulaire et la molécule de pro collagène va se transformer en molécule de Tropocollagène grâce au pro collagène peptidase qui coupe aux deux extrémités de la molécule les peptides de coordination.
3 chaînes pro alpha donnent 3 chaînes alpha.
Pro collagène Tropocollagène
Pro collagène peptidase
(Permet de cliver les pros peptides)
8-2-Etape extracellulaire : (maturation)
Transformation de Tropocollagène en collagène mature :
Le Tropocollagène est constituée de collagène natif, pseudo soluble, ne possède que de liaisons hydrogènes (très solubles).
Réticulation : augmentation du nombre de liaisons intra et intermoléculaires pour former le collagène mature insoluble sous l’aspect de fibrillesè de fibresè faisceaux
De fibres et ceci avec des molécules présentes dans la substance fondamentale conjonctive (Protéoglycanes- glycosaminoglycanes).
Après franchissementè les molécules de Tropocollagène se lient entre elles par des liaisons intermoléculaire (cross linke) de type réaction SCHIFF pour former la fibrille visible en M.E. à transmission (après imprégnation a l’aide de métaux lourds : la fibrille se caractérise par une striation transversale régulière alternativement sombre et claire
§ Chaque striation représente une période : une séquence répétitive dont la longueur est 640 A°
§ l’inter bandes claires sont constituées par : A.A apolaires
§ les bandes sombres sont constituées par : A.A polaires .l’ensemble des fibres donne des faisceaux de fibres
Les glycosaminoglycanes (mucco -polysaccharides acides) se lient a des macromolécules protéiniques au sein de la substance fondamentale pour former des Protéoglycanes. Ces derniers s’attachent sur les fibrilles et les fibres de collagène pour augmenter son insolubilité
Protéoglycanes relies entre eux par une molécule de glycosaminoglycanes (acide hyaluronique) pour former des Protéoglycanes complexes. Ces derniers jouent un rôle important dans la rétention de l’eau au sein de tissu conjonctif.
Tropocollagène muco-polysaccharides acides
Soluble collagène insoluble
Chaînes intra et inter moléculaires agrégation des macromolécules
Par des Forces électrostatiques
Les muco-polysaccharides
+ Protéoglycanes
Macro molécules
Protéiniques
Glycosaminoglycanes
Puis les Protéoglycanes entre elles Protéoglycanes Acide hyaluronique
Complexes
- Les Protéoglycanes jouent le rôle de rétention de l’eau au niveau de tissu conjonctif
- ce qui va rendre les fibrilles et les fibres colla géniques très solubles.
Formation des fibres de collagène :
La lysine oxydase (enzyme) permet la substitution d’un groupement carbonyle au groupement amine d’un résidu lysine
- Pontage spontané en plusieurs faisceaux de Tropocollagène puis réticulation des molécules par condensation al dolique.
- Liaison de trois régions polypeptidiques avec formation d’un Hydroxy pyridinium .Un autre mécanisme consiste à relier trois régions
Polypeptidiques par une liaison croisée Hydroxy -pyridinium ou Hydroxy-pyridinoline formation d’une structure en échelle avec une périodicité de 680A°
Les zones entre les molécules de tropocollagène (Hydroxy-apatite)
Ca10 (PO4)6 (OH)2 donne la striation visible en M.E
9-Résorption (dégradation : physiologique et pathologique)
9-1- Physiologique : (destruction partielle du collagène)
9-1-1-Phagocytaire
· Définition de la phagocytose :
C’est le mécanisme par lequel la cellule capte un élément solide pour le digérer.
Ø La cellule : permet : (la captation) de l’élément solide puis sa destruction : (éxocytose).
Ø La cellule phagocytaire : présente en général une membrane très mobile formant des voiles Hyaluroplasmique et susceptible éventuellement de se liquéfier pour entourer la particule.
Ø le noyau est riche en ADN et elle possède un cytoplasme à nombreuses inclusions et vacuoles, un appareil de Golgi et un RE R développés.
La phagocytose s’effectue après attraction et accolement du corps étranger avec la membrane cellulaire puis qu’il va être invaginé dans le cytoplasme enfermé dans une vacuole intra cytoplasmique étanche (Phagosome)
Résultant de l’invagination de la membrane cytoplasmique.
Phagosome+lysosome = Phago lysosome.
Puis destruction du corps étranger.
Le processus s’effectue par :
- Lysosome primaire : enzyme provient du REG et la membrane de golgi.
- Lysosome secondaire : Phago lysosome : accolement du lysosome primaire avec le Phagosome.
Le fibroblaste : est responsable de la synthèse du collagène au niveau du tissu conjonctif et même responsable de sa destruction.
Ø TENCATE (1972) , LISTGRTEN (1973) ELEY et HARISSON (1975), GARANT (1976) CHAURIER (1977) ont réussi a démontrer qu’au niveau des fibroblastes contenant des fibrilles de collagène plus ou moins dégradées et qui semblent être soit des Phagosome ,soit des Phago lysosomes.
Ø FRANK et COLL (1976) YAJIMA et ROSE, SOAMES et DAVIES (1977) confirment ces observations au niveau du chorion gingival.
Ø TENCATE et COLL (1973), (1974) et (1975), démontrent seulement en regarde de la fibrille de collagène, il apparaît de la collagénase puis la fibrille de collagène est emprisonnée et phagocytée dans un Phagosome dont la paroi est recouverte de collagénase
| Collagénase active Destruction du collagène |
9-1-2-Enzymatique :
| Forme inactive |
| La collagénase inactive en milieu extracellulaire Pro Collagénase |
| Activateurs |
| Inhibiteurs |
Collagénase :
Tissulaire
De P.M = 25 à 100,00active en présence de PH neutre, T° de 37° : permet la coupure du collagène natif en fragment long: NH2 – Coo H – NH2 et un fragment court : le COOH.
Puis les enzymes
Protéolytiques. Transforment
(Collagénase active) chaînes α en peptides.
NB : Si la T° et le PH varient : inhibition de l’activité collagénolytique
Protéines sériques
Facteurs ralentissant l’activité : α globulines
Colla génétique Hormones œstrogènes
Facteurs favorisant l’activité inhibiteurs de l’activité collagénolytique.
Enzymatique : thyroxine , parathormone.
9-2-Pathologique : déséquilibre entre destruction et synthèse du collagène
9-2-1-Augmentation de l’activité phagocytaire :
-Dans les parodontopathies : augmentation des macrophages ce qui augmente l’activité phagocytaire.
-Aussi les fibroblastes n’augmentent pas le nombre mais elles dégradent le collagène en plus grande quantité (selon SOMES et DAVIES) 1977.
9-2-2-Accentuation des mécanismes enzymatiques :
Par augmentation du collagénase tissulaire :
Par la diminution des inhibiteurs ou l’augmentation des activateurs.
Par les porteurs du collagénase:
-Bactéroide melaninogenicus : porte la collagénase vraie, et aussi B.M par ses endotoxines.
Transformation en collagénase vraie.
De pro collagénase
-Clostridium histoliticum (destructeur des tissus) : sont capables de cliver chaque chaine de collagène en plus de deux-cents points(x-gly-pro-y).
Les bactéries enzymes protéolytiques dégradation du collagène.
-Les leucocytes : selon ZAZARUS et COLL en 1978 :
Inflammation les leucocytes augmentent la sécrétion du collagénase tissulaire.
-Les macrophages : augmentation de la secrétions de la collagénase
· (inflammation), donc la destruction du collagène du parodonte.
10-LES CONSEQUENCES DES ATTEINTES DU COLLAGENE :
La carence en collagène peut provoquer :
-Instabilité des articulations, douleurs articulaires.
-Désintégration du cartilage et déformation articulaire.
-Erosion et inflammation du cartilage ; ligaments et tendons fragilisés.
-Rhumatismes : l’arthrose.
-Mauvaise cicatrisation, ulcération, rupture des tissu conjonctifs ; problème dentaire.
-Saignements, gingivites et parodontites.
11–CARENCE EN VITAMINE C (Scorbut)
PROVOQUE :
-Des hémorragies, dégénérescence du collagène, œdème de tissu conjonctif.
- Raréfaction des fibrilles +fibroblastes.
-Modification de la réaction de défense de la gencive.
-Inflammation + carence en vitamine C.
Hypertrophie gingivale massive.
-nécrose de la surface gingivale avec formation d’un e pseudo membrane.
12 La collagénose :
12-1-Définition :
C’est une maladie caractérisée par une atteinte inflammatoire du tissu conjonctif
Et par la diffusion de la lésion.
Il existe vraisemblablement un trouble du système immunitaire, comme en témoigne dans le sang des patients, la présence de certains auto anti corps dirigés contre les propres constituants des cellules de l’organisme
12-2-Les signes : tous les organes sont susceptibles d’êtres atteints de façon plus ou moins associées : atteinte articulaire, cutanée buccale,….
L’évolution en générale chronique est émaillée de poussée fréquemment associées à un syndrome inflammatoire.
13-Les maladies générales qui présentent des atteintes du collagène :
13-1-La sclérodermie :
13-1-1-Définition :
Maladie auto-immune chronique du tissu conjonctif
13-1-2-Signe :
La peau présente un aspect oedématié et au fur et à mesure qu’elle progresse, elle devient
Fine, indurée, perd son élasticité et prend une couleur pale, nécrose cutanée, ulcérations.
De point de vue gingivale : on note une induration douloureuse de la gencive.
Radiologiquement : il y à des élargissements dèsmodontaux.
Au microscope : la continuité des fibres parodontales allant du cément à l’os alvéolaire est rompue près du cément
13-2- La dermatite bulleuse de L’ORTAT et JACOB :
13-2-1-Définition
Ce sont des formations des bulles sous épithéliales et même des bulles au niveau du tissu conjonctif.
13-2-2-Signes : La gencive à perdu son aspect de piqueté, elle est de couleur rouge vif, avec des signes d’inflammations chroniques à la fois dans le fluide et le tissu conjonctif.
13-3-L’ulcération aphteuse récidivante :
13-3-1-Définition :
C’est une réaction auto-immune au sein de la muqueuse buccale ou bien une hyper sensibilité vis a vis de certains streptocoques.
13-3-2-Signe :
Des ulcérations de taille variables recouvertes de fibrines entourées d’un halot érythémateux.
La destruction est due à une nécrose fibrinoide du tissu conjonctif.
Une légère réaction inflammatoire est présente.
14-LES ROLES DU COLLAGENE DANS LE TISSU CONJONCTIF :
1)-Le collagène fait partie de la matrice extracellulaire responsable de la cohésion des tissues d’une part ; et confère aussi la résistance, la souplesse et l’élasticité aux différents tissus d’autre part.
2)-Le collagène résiste à la traction, et il est indispensable au x processus de cicatrisation.)-
3)-Il intervient dans la formation : peau, tendons, os, surtout : Le type I (par exemple).
4)-Turn over du collagène :
C’est l’équilibre entre collagène synthétisé et collagène dégradé .dont le fibroblaste est la cellule clé.
-Le renouvellement des fibres colla géniques desmodontales permettant le contrôle des micromouvements dentaire.
-Le collagène du dèsmodente à un turn over 5 fois plus rapide que celui du chorion gingival et de l’os alvéolaire et 15 fois plus rapide que le derme.
-Le turn over ralenti avec l’âge.
5)-La présence du collagène est indispensable pour la minéralisation.
6)-l’éruption :
Par le jeu de renouvellement de collagène : molécule mature contractée ; molécule nouvellement synthétisée est plus longue ; ce processus créé des F de tension qui entraîne le déplacement de la dent et son éruption.
| Longueur du collagène nouvellement élaboré |
| Longueur du collagène mature – 10% |
| Liaisons inter et intra moléculaires |
| Fibrillation du collagène |
| Renouvellement moléculaire + 10% |
14-LA CONCLUSION : A partir de cette étude physicochimique du Collagène ; on peut dire que celui –ci joue un rôle prépondérant dans la Constitution du parodonte et surtout pour sa régénération (cicatrisation).
15-BIBLIOGRAPHIE :
- M.TRILLER.
Histologie dentaire
Pages : 56- 59, 175
-Marie .Hélène BOUCAND
-Site internent
Question d’internat : collagène en parodontologie
H. K.et EMRATEITSCHAK HF WOLF
ATLAS de parodontologie.
